Аквапорины вид транспорта – Аквапорины. Виды и специализация в организме человека – Скачать Реферат – Курсовые работы
Презентация на тему: Аквапорины

избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать ее, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ.
За открытие аквапоринов Питер Эгр получил в 2003 годуНобелевскую премию по химии, совместно сРодриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов

Функции аквапоринов
Аквапорин - 1 в эритроцитах способствует регидратации
эритроцитов, обезвоженных в гипертонической среде капилляров мозговой части почки: в почке обеспечивает
способность почки концентрировать мочу: в глазу
обеспечивает гомеостаз внутриглазной жидкости.
Аквапорин - 2 — активность этого канала регулирует
антидиуретический гормон, увеличивая реабсорбцию воды
из просвета трубочек в межклеточное пространство.
Аквапорин - 4 экспрессируется в клетках эпендимной выстилки сосудистого сплетения желудочков и
водопровода мозга, в синтезирующих вазопрессин нейросекреторных нейронах гипоталамуса. Этот канал
расценивают как осморецептор.
Аквапорин-5:принимает участие в формировании слезной
жидкости, слюны, секретов желез воздухоносных путей.

Патология аквапоринов
Болезнь Девика (БД, оптический нейромиелит) — одновременное или последовательное развитие неврита зрительных нервов и поперечного миелита — описана
французским врачом E. Devic в 1894 г. При БД имеет высокий титр антител к аквапорину4.
По данным S. Hinson et al., аквапорин4 входит в состав мембраны макромолекулярного комплекса астроцитов. Его поражение вызывает открытие водных каналов, что приводит к потере внутриклеточного Na+ и попаданию в клетку глутамата, что вызывает ее апоптоз.

Патология
аквапоринов
С возрастом, а также под воздействием ультрафиолета количество аквапоринов в клетках кожи сокращается. Объем поступающей в клетки воды снижается, и
происходит обезвоживание кожи. От целостности и количества аквапоринов также во многом зависят упругость и эластичность кожи, в эпидермисе нет кровеносных сосудов и все питательные вещества поступают в клетку только с водой.

Перенос веществ через мембраны
Трансмембранный транспорт мелких молекул
-диффузия(пассивная, облегченная)
-активныйтранспорт
-.
| мембра |
|
Внешнее | на | Внутреннее |
пространство |
| пространств |
|
| о |
Простая диффузия (СО2, мочевина) | ||
| к |
|
Облегченная диффузия(аминокислоты, | ||
моносахара) |
|
|
| АТФ |
|
Активный транспорт – против градиента | ||
концентрации (К, Na) |
|

Облегченная диффузия
Канал всегда открыт, вещество проходит по градиенту концентрации или электрохимическому градиенту

Связывание вещества белком-
переносчикомспецифично
и может быть конкурентно ингибировано
этот процесс может быть лимитирован насыщением белка носителя (например при переносе железа в желудочно-кишечномтракте)

Переносчики глюкозы — интегральные гликопротеины.
Известно 6 кодируемых генами GLUT - трансмембранных переносчиков глюкозы из внеклеточной среды.
Точечная мутация гена GLUT - 2 — одна из причин развития инсулиннезависимого диабета.
studfiles.net
Аквапорины — Википедия (с комментариями)
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Аквапорины — интегральные мембранные белки, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).
История открытия
За открытие аквапоринов Питер Агре получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.
Функции
Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.
Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.
Аквапорины млекопитающих
У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.
Аквапорины растений
У растений описано четыре группы аквапоринов:[4]
- Характерные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
- Характерные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
- Характерные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
- Малые основные характерные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]
Генетика
Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[9]
См. также
Напишите отзыв о статье "Аквапорины"
Примечания
- ↑ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. DOI:[//dx.doi.org/10.1152%2Fphysrev.00024.2001 10.1152/physrev.00024.2001]. PMID 11773613.
- ↑ 1 2 Unless else specified in table boxes, then ref is: Walter F., PhD. Boron. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. — Elsevier/Saunders, 2005. — ISBN 1-4160-2328-3. Page 842
- ↑ Gattolin S, Sorieul M, Hunter PR, Khonsari RH, Frigerio L (2009). «[http://www.biomedcentral.com/1471-2229/9/133 In vivo imaging of the tonoplast intrinsic protein family in Arabidopsis roots]». BMC Plant Biol. 9: 133. DOI:[//dx.doi.org/10.1186%2F1471-2229-9-133 10.1186/1471-2229-9-133]. PMID 19922653.
- ↑ Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). «Characterization of plant aquaporins». Meth. Enzymol. 428: 505–31. DOI:[//dx.doi.org/10.1016%2FS0076-6879%2807%2928028-0 10.1016/S0076-6879(07)28028-0]. PMID 17875436.
- ↑ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system». Plant J. 6 (2): 187–99. DOI:[//dx.doi.org/10.1111%2Fj.1748-1716.2006.01563.x 10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x]. PMID 7920711.
- ↑
- ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins». Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165–75. DOI:[//dx.doi.org/10.1016%2Fj.bbamem.2006.03.024 10.1016/j.bbamem.2006.03.024]. PMID 16716251.
- ↑ Johanson U, Gustavsson S (2002). «[http://mbe.oxfordjournals.org/cgi/content/abstract/19/4/456 A new subfamily of major intrinsic proteins in plants]». Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. PMID 11919287.
- ↑ Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, Monnens LA, Leumann E, Wühl E, Schober E, Rijss JP, Van Os CH, Deen PM (February 1997). «[http://jasn.asnjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9048343 New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels]». J. Am. Soc. Nephrol.8 (2): 242–8. PMID 9048343.
Отрывок, характеризующий Аквапорины
Вот и теперь – мы парили в «нигде», в какой-то странной настоящей, ужасающей пустоте, которая не имела ничего общего с той тёплой и защищённой, нами так называемой, пустотой «этажей»... Огромный и бескрайний, дышащий вечностью и чуточку пугающий Космос простирал к нам свои объятия, как бы приглашая окунуться в ещё незнакомый, но так сильно всегда меня притягивавший, звёздный мир... Стелла поёжилась и побледнела. Видимо ей пока что было тяжеловато такую большую нагрузку переносить.– Как же ты придумала такое? – в полном восторге от увиденного, удивлённо спросила я.
– О, это нечаянно, – вымученно улыбаясь, ответила девчушка. – Один раз я была очень взволнована, и скорее всего, мои слишком сильно бушевавшие эмоции вынесли меня прямо туда... Но бабушка сказала, что мне ещё туда нельзя, что пока рано ещё... А вот тебе, думаю, можно. Ты мне расскажешь, что там найдёшь? Обещаешь?
Я готова была расцеловать эту милую, добрую девочку за её открытое сердечко, которое готово было поделиться всем без остатка, только бы людям рядом с ней было хорошо...
Мы почувствовали себя очень уставшими и, так или иначе, мне уже пора была возвращаться, потому что я пока ещё не знала всего предела своих возможностей, и предпочитала возвращаться до того, как станет по-настоящему плохо.
Грудь у меня странно пульсировала, и я чувствовала, будто кто-то издалека пытается что-то мне «объяснить», но я уже почти что ничего не понимала, так как жар всё поднимался, и мама в панике решила вызывать скорую помощь, чтобы меня хоть как-то от всей этой непонятной температуры «защитить»... Вскоре у меня уже начался настоящий бред, и, испугав всех до смерти... я вдруг перестала «гореть». Температура так же непонятно исчезла, как и поднялась. В доме висело насторожённое ожидание, так как никто так и не понял, что же такое в очередной раз со мной стряслось. Расстроенная мама обвиняла бабушку, что она за мной недостаточно хорошо смотрела, а бабушка, как всегда, молчала, принимая любую вину на себя...
На следующее утро со мной снова всё было в полном порядке и домашние на какое-то время успокоились. Только бабушка не переставала внимательно за мной наблюдать, как будто чего-то ожидала.
После весьма необычного «всплеска» температуры, которое произошло после возвращения домой с «этажей», несколько дней ничего особенного со мной не происходило. Я прекрасно себя чувствовала, если не считать того, что мысли о девочке с фиолетовыми глазами неотступно будоражили мой взвинченный мозг, цеплялся за каждую, даже абсурдную мысль, как бы и где бы я могла бы её снова найти... Множество раз возвращаясь на Ментал, я пыталась отыскать раннее нами виденный, но, казалось, теперь уже навсегда потерявшийся Вэйин мир – всё было тщётно... Девочка исчезла, и я понятия не имела, где её искать...
Прошла неделя. Во дворе уже ударили первые морозы. Выходя на улицу, от холодного воздуха пока ещё непривычно захватывало дыхание, а от ярко слепящего зимнего солнышка слезились глаза. Робко припорошив пушистыми хлопьями голые ветви деревьев, выпал первый снег. А по утрам, раскрашивая окна причудливыми узорами, шаловливо гулял, поблёскивая застывшими голубыми лужицами, весёлый Дедушка Мороз. Потихоньку начиналась зима...
– Не надо, меня всё равно никто кроме тебя не видит, – спокойно сказала девчушка.
Её мысли звучали в моём мозгу очень непривычно, как будто кто-то не совсем правильно переводил чужую речь. Но, тем не менее, я её прекрасно понимала.
– Ты меня искала – зачем? – внимательно глядя мне в глаза, спросила Вэя.
Её взгляд был тоже очень необычным – как будто вместе со взглядом она одновременно передавала образы, которых я никогда не видела, и значения которых пока, к сожалению, ещё не понимала.
o-ili-v.ru
Аквапорины – естественные проводники влаги и защитники кожи
Аквапорины – важные протеины клеточных мембран, которые формируют водные каналы и облегчают доступ воды в различных органах и тканях, включая кожу. Это свойством сегодня с успехом применяется в косметологии: аквапорины – перспективная мишень для стимуляции с целью увлажнения и омоложения кожи.
Аквапорины представляют собой группу из 13 различных клеточных мембранных белков, которые образуют водные каналы в живых клетках, чтобы регулировать содержание воды в коже и других органах. Снижение функции аквапоринов в эпидермисе может быть одной из причин чрезмерной сухости кожи, которая со временем приводит к уменьшению ее эластичности и снижению барьерной функции.
История открытия аквапоринов
В не таком уж далеком 2003 году молекулярный биолог Питер Эгр (Peter Agre) и биохимик Родерик МакКинон (Roderick MacKinnon) получили Нобелевскую премию по химии за открытие системы особых протеинов аквапоринов (AQP) – белков, регулирующих междуклеточный транспорт воды в тканях. Естественно, это открытие как нигде пригодилось в косметологии.
На сегодня уже известно 13 типов аквапоринов у животных, которые классифицируют цифрами как AQP 0-12. Функционально аквапорины могут быть классифицированы на два подтипа: которые транспортируют только воду (AQP1,2,4,5 и 8) и те, которые кроме воды могут проводить и другие субстанции, такие как глицерол или натуральный увлажняющий фактор (прежде всего, мочевина) – это AQP3, 7, 9 и 10. Так, к примеру, преобладающие в эпидермисе кожи человека «водные каналы» – аквапорины-3 – проницаемы для воды и глицерола. Некоторые аквапорины могут проводить и другие вещества между клетками, что планируется использовать для усовершенствования трансдермальных систем для доставки косметики.
Аквапорин-3 (AQP3) впервые выявили в цитоплазматической мембране кератиноцитов эпидермиса человека еще в 1998 году. Аквапорины-3 также называют акваглицеропорины, поскольку они облегчают транспорт воды и небольших нейтральных растворов, включая тот же глицерол и мочевину, через биологические мембраны. AQP3 обеспечивает избирательную транспортировку жидкости через мембраны живых клеток. Он играет крайне важную роль в увлажнении кожи, образуя канальцы, по которым проводится вода. В связи с этой особенностью аквапорин-3 имеет фундаментальное значение в плане предотвращения потери влаги и увеличения эластичности кожи. Возможно, в будущем недостаточное увлажнение кожи можно будет корректировать посредством биохимического контроля над уровнем AQP3.
Типы аквапоринов в коже
На самом деле в коже человека присутствуют несколько видов аквапоринов. Аквапорин-1 обнаружен в эндотелии сосудов дермы, дермальных фибробластах и меланоцитах. Аквапорины 9 и 10 выявлены в кератиноцитах эпидермиса и моноцитах. Преадипоциты (предшественники жировых клеток) содержат аквапорины 9 и 7, клетки потовых желез – аквапорин-5. Как уже упоминалось, в клетках эпидермиса обнаружены аквапорины-3. К сожалению, нет данных о наличии аквапориновой сети в гиподерме, поскольку такое действие аквапоринов могло бы стать бесценным в борьбе с целлюлитом.
На сегодняшний день считается, что для увлажнения кожи именно наиболее важны аквапорины-3. AQP3 локализуются в базальном или супрабазальном слое эпидермиса, производятся всеми живыми слоями эпидермиса – от базального до зернистого, но исчезают в мертвом роговом слое. Их распределение в пространстве соответствует содержанию воды: базальные и супрабазальные живые слои содержат 75% воды, в то время как роговой слой только 10-15%. Таким же образом регулируется и кислотность кожи: будучи около 5 на поверхности, она повышается до 7 под роговым слоем эпидермиса. Поэтому чувствительные к кислотному балансу водные аквапориновые каналы угнетаются кислой рН, что также усиливает непроницаемость барьера на поверхности кожи.
Функции и значение аквапоринов
Механизм транспорта воды аквапоринами пока установлен пока недостаточно. Считается, что работа аквапоринов кожи отражается на ее увлажненности и эластичности. Так, при дефиците аквапорина-3 снижается увлажнение кожи, ее эластичность, замедлено восстановление кожного барьера. То, как и насколько они изменчивы, предполагает, что аквапорины могут быть ключевыми протеинами – мишенью для улучшения резистентности и качества кожной поверхности, для улучшения сухой, зрелой и поврежденной кожи.
У пациентов, страдающих экземой, выявлен дефицит AQP3 в участках кожи с межклеточным отеком, что подтверждает возможную взаимосвязь между нарушением движения жидкости, дефицитом AQP3 и отеком эпидермиса. Отложение AQP3 в эпидермисе кожи с проявлениями атопического дерматита связывают с потерей влаги и сухостью кожи. Также было выявлено значительное уменьшение AQP3 в эпидермисе на лице у женщин, подвергавшихся регулярной инсоляции, по сравнению с участками кожи, защищенными от солнца. Примечательно, что связанное с ультрафиолетовым облучением снижение уровня AQP3 отмечалось только у женщин в возрасте старше 40 лет – это означает, что дефицит аквапоринов при хроническом фотоповреждении зависит от возраста. Многие данные показывают, что синтез водных каналов AQP3 сильно повреждается с возрастом и при постоянной инсоляции. Снижение уровня AQP3 может не только запустить процесс фотоповреждения, но и усугубить признаки хронобиологического старения кожи. Для этого разрабатывается косметика со специальными ингредиентами, которые стимулируют активность AQP3 и повышают их уровень в эпидермисе.
Однако много – тоже плохо! В то же время избыток аквапоринов при поврежденном эпидермисе может стать причиной ксероза (чрезмерной сухости кожи). Теоретически в этом случае возможна обратная реакция – сухость кожи при местном применении стимуляторов аквапоринов (например, глицерином) или их аналогов. Также в некоторых испытаниях было показано, что вещества, стимулирующие экспрессию аквапоринов, могу спровоцировать тем самым рост злокачественных опухолей кожи. Все данные исследований свидетельствуют о том, что увлажнение кожи – процесс многофакторный, и аквапорины в нем пусть важное, но все же не единственное звено.
cosmetic.ua
Опубликовать | скачать Реферат на тему: ![]() План:
Введение![]() Струкутра молекулы Аквапорина-1 Аквапорины — интегральные мембранные белки, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP). 1. История открытияЗа открытие аквапоринов Питер Эгр получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов. 2. ФункцииАквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать ее, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицерофорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал. Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений. 3. Аквапорины млекопитающихУ млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:
4. Аквапорины растений8-дневный корень арабидопсиса. Коричневый цвет - эпидермис, красный - осевой цилиндр, синий - эндодерма, зелёный - перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.[3] У растений описано четыре группы аквапоринов:[4]
5. ГенетикаМутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[9] Примечания
Данный реферат составлен на основе статьи из русской Википедии. Синхронизация выполнена 12.07.11 10:23:19 Категории: Мембранные белки. Текст доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike. |
wreferat.baza-referat.ru
Аквапорины – естественные проводники влаги и защитники кожи
Аквапорины – важные протеины клеточных мембран, которые формируют водные каналы и облегчают доступ воды в различных органах и тканях, включая кожу. Это свойством сегодня с успехом применяется в косметологии: аквапорины – перспективная мишень для стимуляции с целью увлажнения и омоложения кожи.
Аквапорины представляют собой группу из 13 различных клеточных мембранных белков, которые образуют водные каналы в живых клетках, чтобы регулировать содержание воды в коже и других органах. Снижение функции аквапоринов в эпидермисе может быть одной из причин чрезмерной сухости кожи, которая со временем приводит к уменьшению ее эластичности и снижению барьерной функции.
История открытия аквапоринов
В не таком уж далеком 2003 году молекулярный биолог Питер Эгр (Peter Agre) и биохимик Родерик МакКинон (Roderick MacKinnon) получили Нобелевскую премию по химии за открытие системы особых протеинов аквапоринов (AQP) – белков, регулирующих междуклеточный транспорт воды в тканях. Естественно, это открытие как нигде пригодилось в косметологии.
На сегодня уже известно 13 типов аквапоринов у животных, которые классифицируют цифрами как AQP 0-12. Функционально аквапорины могут быть классифицированы на два подтипа: которые транспортируют только воду (AQP1,2,4,5 и 8) и те, которые кроме воды могут проводить и другие субстанции, такие как глицерол или натуральный увлажняющий фактор (прежде всего, мочевина) – это AQP3, 7, 9 и 10. Так, к примеру, преобладающие в эпидермисе кожи человека «водные каналы» – аквапорины-3 – проницаемы для воды и глицерола. Некоторые аквапорины могут проводить и другие вещества между клетками, что планируется использовать для усовершенствования трансдермальных систем для доставки косметики.
Аквапорин-3 (AQP3) впервые выявили в цитоплазматической мембране кератиноцитов эпидермиса человека еще в 1998 году. Аквапорины-3 также называют акваглицеропорины, поскольку они облегчают транспорт воды и небольших нейтральных растворов, включая тот же глицерол и мочевину, через биологические мембраны. AQP3 обеспечивает избирательную транспортировку жидкости через мембраны живых клеток. Он играет крайне важную роль в увлажнении кожи, образуя канальцы, по которым проводится вода. В связи с этой особенностью аквапорин-3 имеет фундаментальное значение в плане предотвращения потери влаги и увеличения эластичности кожи. Возможно, в будущем недостаточное увлажнение кожи можно будет корректировать посредством биохимического контроля над уровнем AQP3.
Типы аквапоринов в коже
На самом деле в коже человека присутствуют несколько видов аквапоринов. Аквапорин-1 обнаружен в эндотелии сосудов дермы, дермальных фибробластах и меланоцитах. Аквапорины 9 и 10 выявлены в кератиноцитах эпидермиса и моноцитах. Преадипоциты (предшественники жировых клеток) содержат аквапорины 9 и 7, клетки потовых желез – аквапорин-5. Как уже упоминалось, в клетках эпидермиса обнаружены аквапорины-3. К сожалению, нет данных о наличии аквапориновой сети в гиподерме, поскольку такое действие аквапоринов могло бы стать бесценным в борьбе с целлюлитом.
На сегодняшний день считается, что для увлажнения кожи именно наиболее важны аквапорины-3. AQP3 локализуются в базальном или супрабазальном слое эпидермиса, производятся всеми живыми слоями эпидермиса – от базального до зернистого, но исчезают в мертвом роговом слое. Их распределение в пространстве соответствует содержанию воды: базальные и супрабазальные живые слои содержат 75% воды, в то время как роговой слой только 10-15%. Таким же образом регулируется и кислотность кожи: будучи около 5 на поверхности, она повышается до 7 под роговым слоем эпидермиса. Поэтому чувствительные к кислотному балансу водные аквапориновые каналы угнетаются кислой рН, что также усиливает непроницаемость барьера на поверхности кожи.
Функции и значение аквапоринов
Механизм транспорта воды аквапоринами пока установлен пока недостаточно. Считается, что работа аквапоринов кожи отражается на ее увлажненности и эластичности. Так, при дефиците аквапорина-3 снижается увлажнение кожи, ее эластичность, замедлено восстановление кожного барьера. То, как и насколько они изменчивы, предполагает, что аквапорины могут быть ключевыми протеинами – мишенью для улучшения резистентности и качества кожной поверхности, для улучшения сухой, зрелой и поврежденной кожи.
У пациентов, страдающих экземой, выявлен дефицит AQP3 в участках кожи с межклеточным отеком, что подтверждает возможную взаимосвязь между нарушением движения жидкости, дефицитом AQP3 и отеком эпидермиса. Отложение AQP3 в эпидермисе кожи с проявлениями атопического дерматита связывают с потерей влаги и сухостью кожи. Также было выявлено значительное уменьшение AQP3 в эпидермисе на лице у женщин, подвергавшихся регулярной инсоляции, по сравнению с участками кожи, защищенными от солнца. Примечательно, что связанное с ультрафиолетовым облучением снижение уровня AQP3 отмечалось только у женщин в возрасте старше 40 лет – это означает, что дефицит аквапоринов при хроническом фотоповреждении зависит от возраста. Многие данные показывают, что синтез водных каналов AQP3 сильно повреждается с возрастом и при постоянной инсоляции. Снижение уровня AQP3 может не только запустить процесс фотоповреждения, но и усугубить признаки хронобиологического старения кожи. Для этого разрабатывается косметика со специальными ингредиентами, которые стимулируют активность AQP3 и повышают их уровень в эпидермисе.
Однако много – тоже плохо! В то же время избыток аквапоринов при поврежденном эпидермисе может стать причиной ксероза (чрезмерной сухости кожи). Теоретически в этом случае возможна обратная реакция – сухость кожи при местном применении стимуляторов аквапоринов (например, глицерином) или их аналогов. Также в некоторых испытаниях было показано, что вещества, стимулирующие экспрессию аквапоринов, могу спровоцировать тем самым рост злокачественных опухолей кожи. Все данные исследований свидетельствуют о том, что увлажнение кожи – процесс многофакторный, и аквапорины в нем пусть важное, но все же не единственное звено.
cosmetic.ua
Аквапорины Википедия
Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.
Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.
8-дневный корень арабидопсиса. Коричневый цвет - эпидермис, красный - осевой цилиндр, синий - эндодерма, зелёный - перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.[3]У растений описано пять групп аквапоринов:[4]
- Интегральные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
- Интегральные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
- Интегральные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
- Малые основные интегральные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]
- Интегральные X белки, X Intrinsic Protein (XIP)[9]
Данные пять групп аквапоринов на основе последовательностей, кодирующих их ДНК, были р
ruwikiorg.ru
Аквапорины — Википедия (с комментариями)
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Аквапорины — интегральные мембранные белки, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).
История открытия
За открытие аквапоринов Питер Агре получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.
Функции
Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.
Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.
Аквапорины млекопитающих
У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:
Аквапорины растений
У растений описано четыре группы аквапоринов:[4]
- Характерные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
- Характерные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
- Характерные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
- Малые основные характерные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]
Генетика
Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[9]
См. также
Напишите отзыв о статье "Аквапорины"
Примечания
- ↑ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. DOI:10.1152/physrev.00024.2001. PMID 11773613.
- ↑ 1 2 Unless else specified in table boxes, then ref is: Walter F., PhD. Boron. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. — Elsevier/Saunders, 2005. — ISBN 1-4160-2328-3. Page 842
- ↑ Gattolin S, Sorieul M, Hunter PR, Khonsari RH, Frigerio L (2009). «[www.biomedcentral.com/1471-2229/9/133 In vivo imaging of the tonoplast intrinsic protein family in Arabidopsis roots]». BMC Plant Biol. 9: 133. DOI:10.1186/1471-2229-9-133. PMID 19922653.
- ↑ Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). «Characterization of plant aquaporins». Meth. Enzymol. 428: 505–31. DOI:10.1016/S0076-6879(07)28028-0. PMID 17875436.
- ↑ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system». Plant J. 6 (2): 187–99. DOI:10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. PMID 7920711.
- ↑ Maeshima M (2001). «TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 52: 469–497. DOI:10.1146/annurev.arplant.52.1.469. PMID 11337406.
- ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins». Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165–75. DOI:10.1016/j.bbamem.2006.03.024. PMID 16716251.
- ↑ Johanson U, Gustavsson S (2002). «[mbe.oxfordjournals.org/cgi/content/abstract/19/4/456 A new subfamily of major intrinsic proteins in plants]». Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. PMID 11919287.
- ↑ Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, Monnens LA, Leumann E, Wühl E, Schober E, Rijss JP, Van Os CH, Deen PM (February 1997). «[jasn.asnjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9048343 New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels]». J. Am. Soc. Nephrol. 8 (2): 242–8. PMID 9048343.
Отрывок, характеризующий Аквапорины
Пришедший полковой лекарь сказал, что необходимо пустить кровь. Глубокая тарелка черной крови вышла из мохнатой руки Денисова, и тогда только он был в состоянии рассказать все, что с ним было.– Приезжаю, – рассказывал Денисов. – «Ну, где у вас тут начальник?» Показали. Подождать не угодно ли. «У меня служба, я зa 30 верст приехал, мне ждать некогда, доложи». Хорошо, выходит этот обер вор: тоже вздумал учить меня: Это разбой! – «Разбой, говорю, не тот делает, кто берет провиант, чтоб кормить своих солдат, а тот кто берет его, чтоб класть в карман!» Так не угодно ли молчать. «Хорошо». Распишитесь, говорит, у комиссионера, а дело ваше передастся по команде. Прихожу к комиссионеру. Вхожу – за столом… Кто же?! Нет, ты подумай!…Кто же нас голодом морит, – закричал Денисов, ударяя кулаком больной руки по столу, так крепко, что стол чуть не упал и стаканы поскакали на нем, – Телянин!! «Как, ты нас с голоду моришь?!» Раз, раз по морде, ловко так пришлось… «А… распротакой сякой и… начал катать. Зато натешился, могу сказать, – кричал Денисов, радостно и злобно из под черных усов оскаливая свои белые зубы. – Я бы убил его, кабы не отняли.
– Да что ж ты кричишь, успокойся, – говорил Ростов: – вот опять кровь пошла. Постой же, перебинтовать надо. Денисова перебинтовали и уложили спать. На другой день он проснулся веселый и спокойный. Но в полдень адъютант полка с серьезным и печальным лицом пришел в общую землянку Денисова и Ростова и с прискорбием показал форменную бумагу к майору Денисову от полкового командира, в которой делались запросы о вчерашнем происшествии. Адъютант сообщил, что дело должно принять весьма дурной оборот, что назначена военно судная комиссия и что при настоящей строгости касательно мародерства и своевольства войск, в счастливом случае, дело может кончиться разжалованьем.
Дело представлялось со стороны обиженных в таком виде, что, после отбития транспорта, майор Денисов, без всякого вызова, в пьяном виде явился к обер провиантмейстеру, назвал его вором, угрожал побоями и когда был выведен вон, то бросился в канцелярию, избил двух чиновников и одному вывихнул руку.
Денисов, на новые вопросы Ростова, смеясь сказал, что, кажется, тут точно другой какой то подвернулся, но что всё это вздор, пустяки, что он и не думает бояться никаких судов, и что ежели эти подлецы осмелятся задрать его, он им ответит так, что они будут помнить.
Денисов говорил пренебрежительно о всем этом деле; но Ростов знал его слишком хорошо, чтобы не заметить, что он в душе (скрывая это от других) боялся суда и мучился этим делом, которое, очевидно, должно было иметь дурные последствия. Каждый день стали приходить бумаги запросы, требования к суду, и первого мая предписано было Денисову сдать старшему по себе эскадрон и явиться в штаб девизии для объяснений по делу о буйстве в провиантской комиссии. Накануне этого дня Платов делал рекогносцировку неприятеля с двумя казачьими полками и двумя эскадронами гусар. Денисов, как всегда, выехал вперед цепи, щеголяя своей храбростью. Одна из пуль, пущенных французскими стрелками, попала ему в мякоть верхней части ноги. Может быть, в другое время Денисов с такой легкой раной не уехал бы от полка, но теперь он воспользовался этим случаем, отказался от явки в дивизию и уехал в госпиталь.
В июне месяце произошло Фридландское сражение, в котором не участвовали павлоградцы, и вслед за ним объявлено было перемирие. Ростов, тяжело чувствовавший отсутствие своего друга, не имея со времени его отъезда никаких известий о нем и беспокоясь о ходе его дела и раны, воспользовался перемирием и отпросился в госпиталь проведать Денисова.
Госпиталь находился в маленьком прусском местечке, два раза разоренном русскими и французскими войсками. Именно потому, что это было летом, когда в поле было так хорошо, местечко это с своими разломанными крышами и заборами и своими загаженными улицами, оборванными жителями и пьяными и больными солдатами, бродившими по нем, представляло особенно мрачное зрелище.
В каменном доме, на дворе с остатками разобранного забора, выбитыми частью рамами и стеклами, помещался госпиталь. Несколько перевязанных, бледных и опухших солдат ходили и сидели на дворе на солнушке.
Как только Ростов вошел в двери дома, его обхватил запах гниющего тела и больницы. На лестнице он встретил военного русского доктора с сигарою во рту. За доктором шел русский фельдшер.
– Не могу же я разорваться, – говорил доктор; – приходи вечерком к Макару Алексеевичу, я там буду. – Фельдшер что то еще спросил у него.
wiki-org.ru
Добавить комментарий