Аквапорины вид транспорта – Аквапорины. Виды и специализация в организме человека – Скачать Реферат – Курсовые работы

Содержание

Презентация на тему: Аквапорины

избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать ее, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ.

За открытие аквапоринов Питер Эгр получил в 2003 годуНобелевскую премию по химии, совместно сРодриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов

Функции аквапоринов

Аквапорин – 1 в эритроцитах способствует регидратации

эритроцитов, обезвоженных в гипертонической среде капилляров мозговой части почки: в почке обеспечивает

способность почки концентрировать мочу: в глазу

обеспечивает гомеостаз внутриглазной жидкости.

Аквапорин – 2 — активность этого канала регулирует

антидиуретический гормон, увеличивая реабсорбцию воды

из просвета трубочек в межклеточное пространство.

Аквапорин – 4 экспрессируется в клетках эпендимной выстилки сосудистого сплетения желудочков и

водопровода мозга, в синтезирующих вазопрессин нейросекреторных нейронах гипоталамуса. Этот канал

расценивают как осморецептор.

Аквапорин-5:принимает участие в формировании слезной

жидкости, слюны, секретов желез воздухоносных путей.

Патология аквапоринов

Болезнь Девика (БД, оптический нейромиелит) — одновременное или последовательное развитие неврита зрительных нервов и поперечного миелита — описана

французским врачом E. Devic в 1894 г. При БД имеет высокий титр антител к аквапорину4.

По данным S. Hinson et al., аквапорин4 входит в состав мембраны макромолекулярного комплекса астроцитов. Его поражение вызывает открытие водных каналов, что приводит к потере внутриклеточного Na+ и попаданию в клетку глутамата, что вызывает ее апоптоз.

Патология

аквапоринов

С возрастом, а также под воздействием ультрафиолета количество аквапоринов в клетках кожи сокращается. Объем поступающей в клетки воды снижается, и

происходит обезвоживание кожи. От целостности и количества аквапоринов также во многом зависят упругость и эластичность кожи, в эпидермисе нет кровеносных сосудов и все питательные вещества поступают в клетку только с водой.

Перенос веществ через мембраны

Трансмембранный транспорт мелких молекул

-диффузия(пассивная, облегченная)

-активныйтранспорт

-.

 

мембра

 

Внешнее

на

Внутреннее

пространство

 

пространств

 

 

о

Простая диффузия (СО2, мочевина)

 

к

 

Облегченная диффузия(аминокислоты,

моносахара)

 

 

 

АТФ

 

Активный транспорт – против градиента

концентрации (К, Na)

 

Облегченная диффузия

Канал всегда открыт, вещество проходит по градиенту концентрации или электрохимическому градиенту

Связывание вещества белком-

переносчикомспецифично

и может быть конкурентно ингибировано

этот процесс может быть лимитирован насыщением белка носителя (например при переносе железа в желудочно-кишечномтракте)

Переносчики глюкозы — интегральные гликопротеины.

Известно 6 кодируемых генами GLUT – трансмембранных переносчиков глюкозы из внеклеточной среды.

Точечная мутация гена GLUT – 2 — одна из причин развития инсулиннезависимого диабета.

studfiles.net

Аквапорины — Википедия (с комментариями)

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Аквапорины — интегральные мембранные белки, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).

История открытия

За открытие аквапоринов Питер Агре получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.

Функции

Аквапорины, или “водные каналы”, избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.

Аквапорины млекопитающих

У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:

Аквапорины растений

У растений описано четыре группы аквапоринов:[4]

  • Характерные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
  • Характерные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
  • Характерные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
  • Малые основные характерные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)
    [8]

Генетика

Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[9]

См. также

Напишите отзыв о статье “Аквапорины”

Примечания

  1. ↑ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. DOI:[//dx.doi.org/10.1152%2Fphysrev.00024.2001 10.1152/physrev.00024.2001]. PMID 11773613.
  2. ↑ 1 2 Unless else specified in table boxes, then ref is: Walter F., PhD. Boron. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. — Elsevier/Saunders, 2005. — ISBN 1-4160-2328-3. Page 842
  3. ↑ Gattolin S, Sorieul M, Hunter PR, Khonsari RH, Frigerio L (2009). «[http://www.biomedcentral.com/1471-2229/9/133 In vivo imaging of the tonoplast intrinsic protein family in Arabidopsis roots]». BMC Plant Biol. 9
    : 133. DOI:[//dx.doi.org/10.1186%2F1471-2229-9-133 10.1186/1471-2229-9-133]. PMID 19922653.
  4. ↑ Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). «Characterization of plant aquaporins». Meth. Enzymol. 428: 505–31. DOI:[//dx.doi.org/10.1016%2FS0076-6879%2807%2928028-0 10.1016/S0076-6879(07)28028-0]. PMID 17875436.
  5. ↑ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system». Plant J. 6 (2): 187–99. DOI:[//dx.doi.org/10.1111%2Fj.1748-1716.2006.01563.x 10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x]. PMID 7920711.
  6. ↑ Maeshima M (2001). «TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 52: 469–497. DOI:[//dx.doi.org/10.1146%2Fannurev.arplant.52.1.469 10.1146/annurev.arplant.52.1.469]. PMID 11337406.
  7. ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins». Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165–75. DOI:[//dx.doi.org/10.1016%2Fj.bbamem.2006.03.024 10.1016/j.bbamem.2006.03.024]. PMID 16716251.
  8. ↑ Johanson U, Gustavsson S (2002). «[http://mbe.oxfordjournals.org/cgi/content/abstract/19/4/456 A new subfamily of major intrinsic proteins in plants]». Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. PMID 11919287.
  9. ↑ Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, Monnens LA, Leumann E, Wühl E, Schober E, Rijss JP, Van Os CH, Deen PM (February 1997). «[http://jasn.asnjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9048343 New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels]». J. Am. Soc. Nephrol. 8 (2): 242–8. PMID 9048343.

Отрывок, характеризующий Аквапорины

Вот и теперь – мы парили в «нигде», в какой-то странной настоящей, ужасающей пустоте, которая не имела ничего общего с той тёплой и защищённой, нами так называемой, пустотой «этажей»… Огромный и бескрайний, дышащий вечностью и чуточку пугающий Космос простирал к нам свои объятия, как бы приглашая окунуться в ещё незнакомый, но так сильно всегда меня притягивавший, звёздный мир… Стелла поёжилась и побледнела. Видимо ей пока что было тяжеловато такую большую нагрузку переносить.
– Как же ты придумала такое? – в полном восторге от увиденного, удивлённо спросила я.
– О, это нечаянно, – вымученно улыбаясь, ответила девчушка. – Один раз я была очень взволнована, и скорее всего, мои слишком сильно бушевавшие эмоции вынесли меня прямо туда… Но бабушка сказала, что мне ещё туда нельзя, что пока рано ещё… А вот тебе, думаю, можно. Ты мне расскажешь, что там найдёшь? Обещаешь?
Я готова была расцеловать эту милую, добрую девочку за её открытое сердечко, которое готово было поделиться всем без остатка, только бы людям рядом с ней было хорошо…
Мы почувствовали себя очень уставшими и, так или иначе, мне уже пора была возвращаться, потому что я пока ещё не знала всего предела своих возможностей, и предпочитала возвращаться до того, как станет по-настоящему плохо.
Тем же вечером у меня сильно поднялась температура. Бабушка ходила кругами, что-то чувствуя, и я решила, что будет самое время честно ей всё рассказать…
Грудь у меня странно пульсировала, и я чувствовала, будто кто-то издалека пытается что-то мне «объяснить», но я уже почти что ничего не понимала, так как жар всё поднимался, и мама в панике решила вызывать скорую помощь, чтобы меня хоть как-то от всей этой непонятной температуры «защитить»… Вскоре у меня уже начался настоящий бред, и, испугав всех до смерти… я вдруг перестала «гореть». Температура так же непонятно исчезла, как и поднялась. В доме висело насторожённое ожидание, так как никто так и не понял, что же такое в очередной раз со мной стряслось. Расстроенная мама обвиняла бабушку, что она за мной недостаточно хорошо смотрела, а бабушка, как всегда, молчала, принимая любую вину на себя…
На следующее утро со мной снова всё было в полном порядке и домашние на какое-то время успокоились. Только бабушка не переставала внимательно за мной наблюдать, как будто чего-то ожидала.
Ну и, конечно же, как уже стало обычным, ей не пришлось слишком долго ожидать…

После весьма необычного «всплеска» температуры, которое произошло после возвращения домой с «этажей», несколько дней ничего особенного со мной не происходило. Я прекрасно себя чувствовала, если не считать того, что мысли о девочке с фиолетовыми глазами неотступно будоражили мой взвинченный мозг, цеплялся за каждую, даже абсурдную мысль, как бы и где бы я могла бы её снова найти… Множество раз возвращаясь на Ментал, я пыталась отыскать раннее нами виденный, но, казалось, теперь уже навсегда потерявшийся Вэйин мир – всё было тщётно… Девочка исчезла, и я понятия не имела, где её искать…
Прошла неделя. Во дворе уже ударили первые морозы. Выходя на улицу, от холодного воздуха пока ещё непривычно захватывало дыхание, а от ярко слепящего зимнего солнышка слезились глаза. Робко припорошив пушистыми хлопьями голые ветви деревьев, выпал первый снег. А по утрам, раскрашивая окна причудливыми узорами, шаловливо гулял, поблёскивая застывшими голубыми лужицами, весёлый Дедушка Мороз. Потихоньку начиналась зима…
Я сидела дома, прислонившись к тёплой печке (дом у нас в то время ещё отапливался печами) и спокойно наслаждалась чтением очередной «новинки», как вдруг почувствовала уже привычное покалывание в груди, в том же месте, где находился фиолетовый кристалл. Я подняла голову – прямо на меня серьёзно смотрели огромные, раскосые фиолетовые глаза… Она спокойно стояла посередине комнаты, такая же удивительно хрупкая и необычная, и протягивала мне в своей крошечной ладошке чудесный красный цветок. Первой моей панической мыслью было – быстрее закрыть дверь, чтобы не дай Бог, никто не вошёл!..
– Не надо, меня всё равно никто кроме тебя не видит, – спокойно сказала девчушка.
Её мысли звучали в моём мозгу очень непривычно, как будто кто-то не совсем правильно переводил чужую речь. Но, тем не менее, я её прекрасно понимала.
– Ты меня искала – зачем? – внимательно глядя мне в глаза, спросила Вэя.
Её взгляд был тоже очень необычным – как будто вместе со взглядом она одновременно передавала образы, которых я никогда не видела, и значения которых пока, к сожалению, ещё не понимала.

o-ili-v.ru

Аквапорины – естественные проводники влаги и защитники кожи

Аквапорины – важные протеины клеточных мембран, которые формируют водные каналы и облегчают доступ воды в различных органах и тканях, включая кожу. Это свойством сегодня с успехом применяется в косметологии: аквапорины – перспективная мишень для стимуляции с целью увлажнения и омоложения кожи.

Аквапорины представляют собой группу из 13 различных клеточных мембранных белков, которые образуют водные каналы в живых клетках, чтобы регулировать содержание воды в коже и других органах. Снижение функции аквапоринов в эпидермисе может быть одной из причин чрезмерной сухости кожи, которая со временем приводит к уменьшению ее эластичности и снижению барьерной функции.

История открытия аквапоринов

В не таком уж далеком 2003 году молекулярный биолог Питер Эгр (Peter Agre) и биохимик Родерик МакКинон (Roderick MacKinnon) получили Нобелевскую премию по химии за открытие системы особых протеинов аквапоринов (AQP) – белков, регулирующих междуклеточный транспорт воды в тканях. Естественно, это открытие как нигде пригодилось в косметологии.

На сегодня уже известно 13 типов аквапоринов у животных, которые классифицируют цифрами как AQP 0-12. Функционально аквапорины могут быть классифицированы на два подтипа: которые транспортируют только воду (AQP1,2,4,5 и 8) и те, которые кроме воды могут проводить и другие субстанции, такие как глицерол или натуральный увлажняющий фактор (прежде всего, мочевина) – это AQP3, 7, 9 и 10. Так, к примеру, преобладающие в эпидермисе кожи человека «водные каналы» – аквапорины-3 – проницаемы для воды и глицерола. Некоторые аквапорины могут проводить и другие вещества между клетками, что планируется использовать для усовершенствования трансдермальных систем для доставки косметики.

Аквапорин-3 (AQP3) впервые выявили в цитоплазматической мембране кератиноцитов эпидермиса человека еще в 1998 году. Аквапорины-3 также называют акваглицеропорины, поскольку они облегчают транспорт воды и небольших нейтральных растворов, включая тот же глицерол и мочевину, через биологические мембраны. AQP3 обеспечивает избирательную транспортировку жидкости через мембраны живых клеток. Он играет крайне важную роль в увлажнении кожи, образуя канальцы, по которым проводится вода. В связи с этой особенностью аквапорин-3 имеет фундаментальное значение в плане предотвращения потери влаги и увеличения эластичности кожи. Возможно, в будущем недостаточное увлажнение кожи можно будет корректировать посредством биохимического контроля над уровнем AQP3.

Типы аквапоринов в коже

На самом деле в коже человека присутствуют несколько видов аквапоринов. Аквапорин-1 обнаружен в эндотелии сосудов дермы, дермальных фибробластах и меланоцитах. Аквапорины 9 и 10 выявлены в кератиноцитах эпидермиса и моноцитах. Преадипоциты (предшественники жировых клеток) содержат аквапорины 9 и 7, клетки потовых желез – аквапорин-5. Как уже упоминалось, в клетках эпидермиса обнаружены аквапорины-3. К сожалению, нет данных о наличии аквапориновой сети в гиподерме, поскольку такое действие аквапоринов могло бы стать бесценным в борьбе с целлюлитом.

На сегодняшний день считается, что для увлажнения кожи именно наиболее важны аквапорины-3. AQP3 локализуются в базальном или супрабазальном слое эпидермиса, производятся всеми живыми слоями эпидермиса – от базального до зернистого, но исчезают в мертвом роговом слое. Их распределение в пространстве соответствует содержанию воды: базальные и супрабазальные живые слои содержат 75% воды, в то время как роговой слой только 10-15%. Таким же образом регулируется и кислотность кожи: будучи около 5 на поверхности, она повышается до 7 под роговым слоем эпидермиса. Поэтому чувствительные к кислотному балансу водные аквапориновые каналы угнетаются кислой рН, что также усиливает непроницаемость барьера на поверхности кожи.

Функции и значение аквапоринов

Механизм транспорта воды аквапоринами пока установлен пока недостаточно. Считается, что работа аквапоринов кожи отражается на ее увлажненности и эластичности. Так, при дефиците аквапорина-3 снижается увлажнение кожи, ее эластичность, замедлено восстановление кожного барьера. То, как и насколько они изменчивы, предполагает, что аквапорины могут быть ключевыми протеинами – мишенью для улучшения резистентности и качества кожной поверхности, для улучшения сухой, зрелой и поврежденной кожи.

У пациентов, страдающих экземой, выявлен дефицит AQP3 в участках кожи с межклеточным отеком, что подтверждает возможную взаимосвязь между нарушением движения жидкости, дефицитом AQP3 и отеком эпидермиса. Отложение AQP3 в эпидермисе кожи с проявлениями атопического дерматита связывают с потерей влаги и сухостью кожи. Также было выявлено значительное уменьшение AQP3 в эпидермисе на лице у женщин, подвергавшихся регулярной инсоляции, по сравнению с участками кожи, защищенными от солнца. Примечательно, что связанное с ультрафиолетовым облучением снижение уровня AQP3 отмечалось только у женщин в возрасте старше 40 лет – это означает, что дефицит аквапоринов при хроническом фотоповреждении зависит от возраста. Многие данные показывают, что синтез водных каналов AQP3 сильно повреждается с возрастом и при постоянной инсоляции. Снижение уровня AQP3 может не только запустить процесс фотоповреждения, но и усугубить признаки хронобиологического старения кожи. Для этого разрабатывается косметика со специальными ингредиентами, которые стимулируют активность AQP3 и повышают их уровень в эпидермисе.

Однако много – тоже плохо! В то же время избыток аквапоринов при поврежденном эпидермисе может стать причиной ксероза (чрезмерной сухости кожи). Теоретически в этом случае возможна обратная реакция – сухость кожи при местном применении стимуляторов аквапоринов (например, глицерином) или их аналогов. Также в некоторых испытаниях было показано, что вещества, стимулирующие экспрессию аквапоринов, могу спровоцировать тем самым рост злокачественных опухолей кожи. Все данные исследований свидетельствуют о том, что увлажнение кожи – процесс многофакторный, и аквапорины в нем пусть важное, но все же не единственное звено.

cosmetic.ua

Реферат Аквапорины

Опубликовать скачать

Реферат на тему:



План:

    Введение
  • 1 История открытия
  • 2 Функции
  • 3 Аквапорины млекопитающих
  • 4 Аквапорины растений
  • 5 Генетика
    • Примечания

Введение

Струкутра молекулы Аквапорина-1

Аквапорины — интегральные мембранные белки, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).


1. История открытия

За открытие аквапоринов Питер Эгр получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.

2. Функции

Аквапорины, или “водные каналы”, избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать ее, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицерофорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.


3. Аквапорины млекопитающих

У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:

ТипЛокализация[2]Функции[2]
Аквапорин 1
  • почки (апикально)
Реабсорбция воды
Аквапорин 2
  • почки (апикально)
Реабсорбция воды в ответ на вазопрессин
Аквапорин 3
  • почки (базолатерально)
    • medullary collecting duct
Реабсорбция воды
Аквапорин 4
  • почки (базолатерально)
    • medullary collecting duct
Реабсорбция воды

4. Аквапорины растений

8-дневный корень арабидопсиса. Коричневый цвет – эпидермис, красный – осевой цилиндр, синий – эндодерма, зелёный – перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.[3]

У растений описано четыре группы аквапоринов:[4]

  • Характерные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
  • Характерные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
  • Характерные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
  • Малые основные характерные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]

5. Генетика

Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[9]

Примечания

  1. Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. DOI:10.1152/physrev.00024.2001 – dx.doi.org/10.1152/physrev.00024.2001. PMID 11773613 – www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11773613?dopt=Abstract.
  2. ↑ 12 Unless else specified in table boxes, then ref is: Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. — Elsevier/Saunders, 2005. — ISBN 1-4160-2328-3 Page 842
  3. Gattolin S, Sorieul M, Hunter PR, Khonsari RH, Frigerio L (2009). «In vivo imaging of the tonoplast intrinsic protein family in Arabidopsis roots – www.biomedcentral.com/1471-2229/9/133». BMC Plant Biol. 9: 133. DOI:10.1186/1471-2229-9-133 – dx.doi.org/10.1186/1471-2229-9-133. PMID 19922653 – www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19922653?dopt=Abstract.
  4. Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). «Characterization of plant aquaporins». Meth. Enzymol. 428: 505–31. DOI:10.1016/S0076-6879(07)28028-0 – dx.doi.org/10.1016/S0076-6879(07)28028-0. PMID 17875436 – www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17875436?dopt=Abstract.
  5. Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system». Plant J. 6 (2): 187–99. DOI:0.1111/j.1748-1716.2006.01563.x – dx.doi.org/0.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. PMID 7920711 – www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7920711?dopt=Abstract.
  6. Maeshima M (2001). «TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 52: 469–497. DOI:10.1146/annurev.arplant.52.1.469 – dx.doi.org/10.1146/annurev.arplant.52.1.469. PMID 11337406 – www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11337406?dopt=Abstract.
  7. Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins». Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165–75. DOI:10.1016/j.bbamem.2006.03.024 – dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2006.03.024. PMID 16716251 – www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16716251?dopt=Abstract.
  8. Johanson U, Gustavsson S (2002). «A new subfamily of major intrinsic proteins in plants – mbe.oxfordjournals.org/cgi/content/abstract/19/4/456». Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. PMID 11919287 – www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11919287?dopt=Abstract.
  9. Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, Monnens LA, Leumann E, Wühl E, Schober E, Rijss JP, Van Os CH, Deen PM (February 1997). «New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels – jasn.asnjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9048343». J. Am. Soc. Nephrol. 8 (2): 242–8. PMID 9048343 – www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9048343?dopt=Abstract.
скачать
Данный реферат составлен на основе статьи из русской Википедии. Синхронизация выполнена 12.07.11 10:23:19
Категории: Мембранные белки.
Текст доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike.

wreferat.baza-referat.ru

Аквапорины – естественные проводники влаги и защитники кожи

Аквапорины – важные протеины клеточных мембран, которые формируют водные каналы и облегчают доступ воды в различных органах и тканях, включая кожу. Это свойством сегодня с успехом применяется в косметологии: аквапорины – перспективная мишень для стимуляции с целью увлажнения и омоложения кожи.

Аквапорины представляют собой группу из 13 различных клеточных мембранных белков, которые образуют водные каналы в живых клетках, чтобы регулировать содержание воды в коже и других органах. Снижение функции аквапоринов в эпидермисе может быть одной из причин чрезмерной сухости кожи, которая со временем приводит к уменьшению ее эластичности и снижению барьерной функции.

История открытия аквапоринов

В не таком уж далеком 2003 году молекулярный биолог Питер Эгр (Peter Agre) и биохимик Родерик МакКинон (Roderick MacKinnon) получили Нобелевскую премию по химии за открытие системы особых протеинов аквапоринов (AQP) – белков, регулирующих междуклеточный транспорт воды в тканях. Естественно, это открытие как нигде пригодилось в косметологии.

На сегодня уже известно 13 типов аквапоринов у животных, которые классифицируют цифрами как AQP 0-12. Функционально аквапорины могут быть классифицированы на два подтипа: которые транспортируют только воду (AQP1,2,4,5 и 8) и те, которые кроме воды могут проводить и другие субстанции, такие как глицерол или натуральный увлажняющий фактор (прежде всего, мочевина) – это AQP3, 7, 9 и 10. Так, к примеру, преобладающие в эпидермисе кожи человека «водные каналы» – аквапорины-3 – проницаемы для воды и глицерола. Некоторые аквапорины могут проводить и другие вещества между клетками, что планируется использовать для усовершенствования трансдермальных систем для доставки косметики.

Аквапорин-3 (AQP3) впервые выявили в цитоплазматической мембране кератиноцитов эпидермиса человека еще в 1998 году. Аквапорины-3 также называют акваглицеропорины, поскольку они облегчают транспорт воды и небольших нейтральных растворов, включая тот же глицерол и мочевину, через биологические мембраны. AQP3 обеспечивает избирательную транспортировку жидкости через мембраны живых клеток. Он играет крайне важную роль в увлажнении кожи, образуя канальцы, по которым проводится вода. В связи с этой особенностью аквапорин-3 имеет фундаментальное значение в плане предотвращения потери влаги и увеличения эластичности кожи. Возможно, в будущем недостаточное увлажнение кожи можно будет корректировать посредством биохимического контроля над уровнем AQP3.

Типы аквапоринов в коже

На самом деле в коже человека присутствуют несколько видов аквапоринов. Аквапорин-1 обнаружен в эндотелии сосудов дермы, дермальных фибробластах и меланоцитах. Аквапорины 9 и 10 выявлены в кератиноцитах эпидермиса и моноцитах. Преадипоциты (предшественники жировых клеток) содержат аквапорины 9 и 7, клетки потовых желез – аквапорин-5. Как уже упоминалось, в клетках эпидермиса обнаружены аквапорины-3. К сожалению, нет данных о наличии аквапориновой сети в гиподерме, поскольку такое действие аквапоринов могло бы стать бесценным в борьбе с целлюлитом.

На сегодняшний день считается, что для увлажнения кожи именно наиболее важны аквапорины-3. AQP3 локализуются в базальном или супрабазальном слое эпидермиса, производятся всеми живыми слоями эпидермиса – от базального до зернистого, но исчезают в мертвом роговом слое. Их распределение в пространстве соответствует содержанию воды: базальные и супрабазальные живые слои содержат 75% воды, в то время как роговой слой только 10-15%. Таким же образом регулируется и кислотность кожи: будучи около 5 на поверхности, она повышается до 7 под роговым слоем эпидермиса. Поэтому чувствительные к кислотному балансу водные аквапориновые каналы угнетаются кислой рН, что также усиливает непроницаемость барьера на поверхности кожи.

Функции и значение аквапоринов

Механизм транспорта воды аквапоринами пока установлен пока недостаточно. Считается, что работа аквапоринов кожи отражается на ее увлажненности и эластичности. Так, при дефиците аквапорина-3 снижается увлажнение кожи, ее эластичность, замедлено восстановление кожного барьера. То, как и насколько они изменчивы, предполагает, что аквапорины могут быть ключевыми протеинами – мишенью для улучшения резистентности и качества кожной поверхности, для улучшения сухой, зрелой и поврежденной кожи.

У пациентов, страдающих экземой, выявлен дефицит AQP3 в участках кожи с межклеточным отеком, что подтверждает возможную взаимосвязь между нарушением движения жидкости, дефицитом AQP3 и отеком эпидермиса. Отложение AQP3 в эпидермисе кожи с проявлениями атопического дерматита связывают с потерей влаги и сухостью кожи. Также было выявлено значительное уменьшение AQP3 в эпидермисе на лице у женщин, подвергавшихся регулярной инсоляции, по сравнению с участками кожи, защищенными от солнца. Примечательно, что связанное с ультрафиолетовым облучением снижение уровня AQP3 отмечалось только у женщин в возрасте старше 40 лет – это означает, что дефицит аквапоринов при хроническом фотоповреждении зависит от возраста. Многие данные показывают, что синтез водных каналов AQP3 сильно повреждается с возрастом и при постоянной инсоляции. Снижение уровня AQP3 может не только запустить процесс фотоповреждения, но и усугубить признаки хронобиологического старения кожи. Для этого разрабатывается косметика со специальными ингредиентами, которые стимулируют активность AQP3 и повышают их уровень в эпидермисе.

Однако много – тоже плохо! В то же время избыток аквапоринов при поврежденном эпидермисе может стать причиной ксероза (чрезмерной сухости кожи). Теоретически в этом случае возможна обратная реакция – сухость кожи при местном применении стимуляторов аквапоринов (например, глицерином) или их аналогов. Также в некоторых испытаниях было показано, что вещества, стимулирующие экспрессию аквапоринов, могу спровоцировать тем самым рост злокачественных опухолей кожи. Все данные исследований свидетельствуют о том, что увлажнение кожи – процесс многофакторный, и аквапорины в нем пусть важное, но все же не единственное звено.

cosmetic.ua

Аквапорины Википедия

Аквапорины, или “водные каналы”, избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.

8-дневный корень арабидопсиса. Коричневый цвет – эпидермис, красный – осевой цилиндр, синий – эндодерма, зелёный – перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.[3]

У растений описано пять групп аквапоринов:[4]

  • Интегральные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
  • Интегральные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
  • Интегральные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
  • Малые основные интегральные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]
  • Интегральные X белки, X Intrinsic Protein (XIP)[9]

Данные пять групп аквапоринов на основе последовательностей, кодирующих их ДНК, были р

ruwikiorg.ru

Аквапорины — Википедия (с комментариями)

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Аквапорины — интегральные мембранные белки, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).

История открытия

За открытие аквапоринов Питер Агре получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.

Функции

Аквапорины, или “водные каналы”, избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.

Аквапорины млекопитающих

У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:

Аквапорины растений

У растений описано четыре группы аквапоринов:[4]

  • Характерные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
  • Характерные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
  • Характерные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
  • Малые основные характерные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]

Генетика

Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[9]

См. также

Напишите отзыв о статье “Аквапорины”

Примечания

  1. ↑ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. DOI:10.1152/physrev.00024.2001. PMID 11773613.
  2. ↑ 1 2 Unless else specified in table boxes, then ref is: Walter F., PhD. Boron. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. — Elsevier/Saunders, 2005. — ISBN 1-4160-2328-3. Page 842
  3. ↑ Gattolin S, Sorieul M, Hunter PR, Khonsari RH, Frigerio L (2009). «[www.biomedcentral.com/1471-2229/9/133 In vivo imaging of the tonoplast intrinsic protein family in Arabidopsis roots]». BMC Plant Biol. 9: 133. DOI:10.1186/1471-2229-9-133. PMID 19922653.
  4. ↑ Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). «Characterization of plant aquaporins». Meth. Enzymol. 428: 505–31. DOI:10.1016/S0076-6879(07)28028-0. PMID 17875436.
  5. ↑ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system». Plant J. 6 (2): 187–99. DOI:10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. PMID 7920711.
  6. ↑ Maeshima M (2001). «TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 52: 469–497. DOI:10.1146/annurev.arplant.52.1.469. PMID 11337406.
  7. ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins». Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165–75. DOI:10.1016/j.bbamem.2006.03.024. PMID 16716251.
  8. ↑ Johanson U, Gustavsson S (2002). «[mbe.oxfordjournals.org/cgi/content/abstract/19/4/456 A new subfamily of major intrinsic proteins in plants]». Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. PMID 11919287.
  9. ↑ Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, Monnens LA, Leumann E, Wühl E, Schober E, Rijss JP, Van Os CH, Deen PM (February 1997). «[jasn.asnjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9048343 New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels]». J. Am. Soc. Nephrol. 8 (2): 242–8. PMID 9048343.

Отрывок, характеризующий Аквапорины

Пришедший полковой лекарь сказал, что необходимо пустить кровь. Глубокая тарелка черной крови вышла из мохнатой руки Денисова, и тогда только он был в состоянии рассказать все, что с ним было.
– Приезжаю, – рассказывал Денисов. – «Ну, где у вас тут начальник?» Показали. Подождать не угодно ли. «У меня служба, я зa 30 верст приехал, мне ждать некогда, доложи». Хорошо, выходит этот обер вор: тоже вздумал учить меня: Это разбой! – «Разбой, говорю, не тот делает, кто берет провиант, чтоб кормить своих солдат, а тот кто берет его, чтоб класть в карман!» Так не угодно ли молчать. «Хорошо». Распишитесь, говорит, у комиссионера, а дело ваше передастся по команде. Прихожу к комиссионеру. Вхожу – за столом… Кто же?! Нет, ты подумай!…Кто же нас голодом морит, – закричал Денисов, ударяя кулаком больной руки по столу, так крепко, что стол чуть не упал и стаканы поскакали на нем, – Телянин!! «Как, ты нас с голоду моришь?!» Раз, раз по морде, ловко так пришлось… «А… распротакой сякой и… начал катать. Зато натешился, могу сказать, – кричал Денисов, радостно и злобно из под черных усов оскаливая свои белые зубы. – Я бы убил его, кабы не отняли.
– Да что ж ты кричишь, успокойся, – говорил Ростов: – вот опять кровь пошла. Постой же, перебинтовать надо. Денисова перебинтовали и уложили спать. На другой день он проснулся веселый и спокойный. Но в полдень адъютант полка с серьезным и печальным лицом пришел в общую землянку Денисова и Ростова и с прискорбием показал форменную бумагу к майору Денисову от полкового командира, в которой делались запросы о вчерашнем происшествии. Адъютант сообщил, что дело должно принять весьма дурной оборот, что назначена военно судная комиссия и что при настоящей строгости касательно мародерства и своевольства войск, в счастливом случае, дело может кончиться разжалованьем.
Дело представлялось со стороны обиженных в таком виде, что, после отбития транспорта, майор Денисов, без всякого вызова, в пьяном виде явился к обер провиантмейстеру, назвал его вором, угрожал побоями и когда был выведен вон, то бросился в канцелярию, избил двух чиновников и одному вывихнул руку.
Денисов, на новые вопросы Ростова, смеясь сказал, что, кажется, тут точно другой какой то подвернулся, но что всё это вздор, пустяки, что он и не думает бояться никаких судов, и что ежели эти подлецы осмелятся задрать его, он им ответит так, что они будут помнить.
Денисов говорил пренебрежительно о всем этом деле; но Ростов знал его слишком хорошо, чтобы не заметить, что он в душе (скрывая это от других) боялся суда и мучился этим делом, которое, очевидно, должно было иметь дурные последствия. Каждый день стали приходить бумаги запросы, требования к суду, и первого мая предписано было Денисову сдать старшему по себе эскадрон и явиться в штаб девизии для объяснений по делу о буйстве в провиантской комиссии. Накануне этого дня Платов делал рекогносцировку неприятеля с двумя казачьими полками и двумя эскадронами гусар. Денисов, как всегда, выехал вперед цепи, щеголяя своей храбростью. Одна из пуль, пущенных французскими стрелками, попала ему в мякоть верхней части ноги. Может быть, в другое время Денисов с такой легкой раной не уехал бы от полка, но теперь он воспользовался этим случаем, отказался от явки в дивизию и уехал в госпиталь.

В июне месяце произошло Фридландское сражение, в котором не участвовали павлоградцы, и вслед за ним объявлено было перемирие. Ростов, тяжело чувствовавший отсутствие своего друга, не имея со времени его отъезда никаких известий о нем и беспокоясь о ходе его дела и раны, воспользовался перемирием и отпросился в госпиталь проведать Денисова.
Госпиталь находился в маленьком прусском местечке, два раза разоренном русскими и французскими войсками. Именно потому, что это было летом, когда в поле было так хорошо, местечко это с своими разломанными крышами и заборами и своими загаженными улицами, оборванными жителями и пьяными и больными солдатами, бродившими по нем, представляло особенно мрачное зрелище.
В каменном доме, на дворе с остатками разобранного забора, выбитыми частью рамами и стеклами, помещался госпиталь. Несколько перевязанных, бледных и опухших солдат ходили и сидели на дворе на солнушке.
Как только Ростов вошел в двери дома, его обхватил запах гниющего тела и больницы. На лестнице он встретил военного русского доктора с сигарою во рту. За доктором шел русский фельдшер.
– Не могу же я разорваться, – говорил доктор; – приходи вечерком к Макару Алексеевичу, я там буду. – Фельдшер что то еще спросил у него.

wiki-org.ru